酶
酶（英文：enzyme）生物体产生的具有催化功能的蛋白质，是生物赖以生存的基础。生物之所以能够存在，自我复制和维持生存两个特征是必不可缺的。前者需要基因保留信息和一系列与复制相关的反应来传代；后者需要通过一系列的化学反应，摄取和利用生命活动过程中所需的能量。这些都是通过酶来实现的。生物化学发展成为独立学科，就是从酶的研究开始。酶是生物体产生、具有催化功能的生物大分子。酶广泛溶于胞浆中，或嵌于各种膜上，或处于胞内其他特定结构上；酶可以是单分子形式，或以寡聚体的形式表现其催化功能。酶催化反应的能力称酶活性。被酶催化起反应的化合物称底物。
分类和命名 按照酶所催化的反应类型，国际酶学委员会(ICE)把酶分为六大类：①氧化还原酶。②转移酶。③水解酶。④裂合酶。⑤异构酶。⑥连接酶。每个酶都有一个编号，冠以EC，整个编号由4个数字组成，中间以黑点分开，第1个数字表示酶所属大类；第2个数字表示下属大组；第3个数字表示酶下属小组；第4个数字是流水编号。每个酶又都有两个名称，一个是按酶作用的底物与催化的反应来命名的系统名称，这名称一般较长，使用不便；另一个是习惯名称，比较短，通用，但不够确切和系统。1961年编号列入表内的酶数目为712种，其后不断增加：1964年875种，1972年1,770种，1978年2,122种，1984年2,477种，1992年审定有3,196种。
化学本质 1897年发现酵母的无细胞制剂也能发酵，为酶分离、纯化、研究开辟了道路。1926年首次提纯并结晶脲酶，证明其化学本质是蛋白质。接着，一系列的酶都相继被证明是蛋白质，从而确认了酶的蛋白质化学本质。后来发现特定结构的核糖核酸也有酶活性。
相当数量的酶是以复合蛋白质的形式存在的，即除蛋白质成分外，还含有如金属离子、维生素及其衍生物等小分子物质。这些辅因子是酶表现活性所必需的，其中与蛋白质结合较紧的称辅基，如过氧化氢酶中的铁卟啉；结合较松的称辅酶，如一些脱氢酶中的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)。通常把含有辅因子的酶称全酶，除去辅因子的称脱辅基酶蛋白，或简称酶蛋白。
高温、强酸、强碱和胍、脲等破坏氢键的试剂能破坏酶蛋白的空间结构而使其失去活性，称之为变性。当剧烈的条件除去后，失去活性的酶有的可以重新恢复活性，谓之可逆变性，不再能重新恢复活性的谓之不可逆变性。有时在上述某些情况下，或者和某些化学试剂发生了有限的反应，并没有改变其空间结构而使其失去活性的，称之为失活。酶的催化有一最适的pH和温度范围。最适pH由酶侧链解离基团的性质和多少决定，是酶的特性常数；最适温度则与酶所处的环境有关，不是恒定的常数。绝大多数酶在近中性溶液和生理温度下能很好地发挥其功能。有一些酶能在较酸或碱性条件下作用。胃蛋白酶可在胃酸中有较高活性。还发现耐热菌中的酶，可在近100℃的条件下催化。
结构 酶的特殊功能要求它的特定结构。现在常用X射线晶体衍射或核磁共振的技术测定酶的空间结构。酶的表面有一个裂罅，为酶的活性部位。催化反应就在这里发生。活性部位一般并不是连续肽段组成，而是不同的序列的肽链构成，它们经过折叠形成一定大小、一定几何形状的一特定区域。图示人肌果糖-1,6–二磷酸酯酶的一个亚基的三维结构。其中–F–6–P处于底物的结合部位，单磷酸腺苷（AMP）处于别构部位。
存在于不同物种中执行相同生物功能的酶具有相似的立体结构。如鲣鱼线粒体和细菌的细胞色素C，二者的立体结构非常近似，而氨基酸序列差别达60%。此外，以同一类化合物为辅因子的不同种类的酶，如某些脱氢酶与激酶都以核苷酸化合物为辅因子，在立体结构上有很多相似之处，和这些酶都与结构类似的辅因子结合有关。
特性 1961年国际酶学委员会规定：1分钟内催化1微摩尔底物发生反应所需的酶量为1个酶单位，以U表示。这一定义中没有明确酶的用量，用量可以包含在一定的体积（如1毫升）或一定的重量（如1毫克）之中。对于尚未纯化和分子量未知的酶，常用它来度量。国际纯粹和应用化学联合会(IUPAC)和国际生物化学联合会（IUB，现在的国际生物化学与分子生物学联合会IUBMB）于1972年建议采用“酶活性单位”来代替“酶单位”，即每秒钟转化1摩尔底物所需的酶活性单位为1个katal。但是没有被广泛地接受和采用。
催化效率 酶活性一般是非酶催化剂的107倍，与没有催化剂的反应相比，最多可高出1017倍。如碳酸酐酶催化二氧化碳与水合成碳酸的反应，是已知最快的酶催化反应之一。每一个酶分子在1秒钟内可以使105个二氧化碳分子发生水合反应。如果没有这个酶的存在，二氧化碳从组织到血液然后再通过肺泡呼出体外的过程就远远不能完成。
专一性 酶的主要特性。
1.底物专一性 底物在酶催化下发生反应，首先必须酶与底物在活性部位有较紧密的结合，所以酶对底物结构有特定的要求。不同酶的专一性程度很不相同，同样是蛋白水解酶，消化系统的胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等几乎可作用于任何一种蛋白质，这是与食物蛋白的多样性相适应的；凝血酶则仅作用于血纤维蛋白原这一种蛋白质，这是凝血机制所要求的。消化系统的蛋白水解酶仅对被水解键的一端在结构上有一定的选择性，而凝血酶则对键的两端的结构都有严格的要求。绝大多数的酶对于立体异构物都具有高度的专一性。当底物含有不对称碳原子时，酶仅能作用于旋光异构体的一种，而对其对映体则不作用。同样，对于顺反异构体，酶也仅能作用于其中之一。
2.催化反应专一性 有的酶能催化一类特定的化学反应，可以有几个类似的底物。如脂肪水解酶可以催化不同长链脂肪的水解，也可催化有机酸酯的水解，只是速度不同。另外，几个酶可作用于同一底物，但每个酶只能催化一个特定的化学反应。如苹果酸脱氢酶和苹果酸脱水酶都以苹果酸为底物，但前者只催化苹果酸氧化为草酰乙酸，而后者只催化从苹果酸分子上除去一个水分子生成反丁烯二酸。
酶活性的调节控制 生物体新陈代谢的调节控制，通常都是通过酶实现的。生物体为了维持代谢网络的稳定，为了能适应外界条件的变化，并不要求每个酶都表现出最高的活性，而要求酶活性必须受多种因素的调节控制，要求酶的活性可以上下调节。使酶活性增高的物质叫激活剂；使酶活性下降的物质叫抑制剂。酶活性的调节控制大体上可分为下述3个类型，其中前两种属于快调或细调，在数秒或数分钟内即可发生，后一种为慢调或粗调，一般需数小时后才能实现。
通过酶分子化学结构的变化 消化系统的蛋白水解酶在体内刚分泌出来时，是一种无活性的前体，称酶原。酶原被激活成有活性的酶时，必须切去其中的某些肽段，这一过程叫酶原的活化，它涉及酶的化学结构的变化。在糖原降解成葡萄糖的过程中，好几个酶的作用都是通过酶的磷酰化来调节活性的。这一过程属酶的共价修饰调节。磷酸化和去磷酸化的调节可以说是最重要的调节方式之一。
通过酶分子立体结构的变化 代谢途径中，大都有反馈抑制的调节方式，即某一途径的终点产物是该途径第一个酶的专一的抑制剂。某些小分子化合物通过结合在活性部位以外的另一个部位（别构部位）而抑制了酶的活性，这种抑制剂叫别构抑制剂。反之，如果使酶的活性增高了，则叫别构激活剂。别构调节物与酶分子别构部位相互作用，引起酶分子空间构象的变化，从而改变了酶的催化能力，这种作用称为别构调节。别构调节是一种重要的调节机制，因为它把不同的反应途径有效地联系起来，是代谢网络调节的重要组成部分。酶体内催化的网络性质和调节是代谢组学的基础。
通过酶分子含量的变化 控制酶分子的合成和降解速度可以改变酶分子的含量。关于原核生物操纵子的研究，表明通过阻遏作用和诱导作用可以影响酶分子含量的变化，满足生物体的需要。酶还参与其他蛋白质的降解的调节过程。如和泛素有关的蛋白质降解过程和细胞程序性死亡，就有许多蛋白水解酶受调节地参与。
作用机理 全部的作用机理仍在探索中，但已知一些重要的作用因素：①酶和底物的构象在反应过程中是不断地变化的。因此，能很好地利用它和底物的结合能降低反应活化能。②酶和底物在过渡态才完全互补。③初态的结合能决定了酶的专一性。④酶的活性部位的微环境可以同时产生高浓度的酸，又能同时产生高浓度的碱，可以同时发生酸和碱催化。而溶液中一般催化反应只能是酸或碱催化。⑤它利用了活性部位的侧链基团进行共价催化，利用活性部位的金属离子进行氧化还原或酸碱催化。
应用 有如下几个方面。
工业方面 食品工业中应用的酶有数十种，如淀粉酶、蛋白酶、葡萄糖氧化酶、果胶酶、纤维素酶等。利用纤维素酶把纤维素转化成可用于发酵的单糖或寡糖，可以通过发酵在能源、食品、原料等许多方面解决许多问题，因为纤维素是一种可以再生的资源。
农业方面 主要集中在杀虫剂农药上。有机磷杀虫剂是强有力的胆碱酯酶抑制剂。胆碱酯酶在神经传导中起着重要的作用，它能分解乙酰胆碱使之变成胆碱和乙酸，从而使神经的兴奋态得到缓解，保证神经脉冲的有效传送。当这个酶被抑制时，神经和呼吸等系统就长期处于兴奋和紧张状态，最后导致死亡。有机磷杀虫剂能消灭害虫，但是，它会部分地残留在水果、蔬菜、谷物和其他农产品中，对人类有一定危害性，要慎用。
医学方面 人体的许多和疾病有关的酶是药物设计的靶子。如有些高血压和血管紧张素有关，血管紧张素通常以前体形式存在，并不起升高血压的作用。血管紧张素转化酶把前体水解除去一段肽后，才产生血管紧张素升高血压。服用血管紧张素转化酶抑制剂类的药物，可以有效地治疗这一类型的高血压。糖尿病的病人要减少糖的摄入，而葡萄糖又是脑的不可代替的能源，因此在食用一些必需的淀粉后，可以服用淀粉酶抑制剂类的药物，避免血糖迅速增加。血清酶学诊断是重要的临床诊断手段。当人体患有某种疾病时，一些组织或器官就会发生病变，细胞破损，许多酶就会随之进入血流，使得这些酶在血清中的含量和活性明显升高。如肝病常常会导致血液中几十种酶活性的变化，其中有临床诊断价值的是谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)的变化。转氨酶的测定已普遍用于肝病的诊断。许多化学药物、抗生素的治疗原理，是它们能选择性地作用于致病微生物的某一酶系，从而阻断该病原微生物的正常代谢，导致它们的死亡。此外，酶也可直接用作药物。纤溶酶有较强的水解纤维蛋白的能力，可溶解血栓。溶菌酶可降解细菌细胞壁的黏多糖，可用于治疗咽喉炎、鼻炎、口腔溃疡等病。
| 酶
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| 拼音：méi | 部首：酉 | 总笔画：14 | 部外笔画:7 | 结构：左右 | 常用字表 | 拼音检字表 |
| 注音：ㄇㄟˊ | 造字法：形声字 | 输入法：〔王码〕SGTU | 输入法：〔万能〕SGTU | 倉頡：MWOWY | 通用字表 | 部首检字表 |
酶 méi
- 生物体产生的具有催化功能的蛋白质，是生物赖以生存的基础。酶广泛溶于胞浆中，或嵌于各种膜上，或处于胞内其他特定结构上；酶可以是单分子形式，或以寡聚体的形式表现其催化功能。酶催化反应的能力称酶活性。被酶催化起反应的化合物称底物。按照酶所催化的反应类型，国际酶学委员会(ICE)把酶分为六大类：①氧化还原酶。②转移酶。③水解酶。④裂合酶。⑤异构酶。⑥连接酶。
《康熙字典》释义
【酉集下】【酉字部】
【集韻】謨杯切【韻會】謀桮切【正韻】謀杯切，𠀤音枚。【集韻】酒本曰䊈。或作酶。【五音集韻】酒母也。 又【韻會】通作媒。【前漢·李陵傳】媒蘖其短。【註】孟康曰：媒，酒敎。糵，麴也。謂釀成其罪。師古曰：齊人名麴餠曰媒。
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