血红蛋白

　　血红蛋白（汉语拼音：Xuehongdanbai；英语：Hemoglobin），以血红素为辅基并能与氧分子可逆结合的蛋白质。血红蛋白的功能是将大气中的氧输送给机体。与血红蛋白关系密切的是肌红蛋白，它的功能则是贮存氧气，当机体需要时再释放。

　　肌红蛋白存在于肌细胞中，从软体动物到人的各种动物中都有。血红蛋白主要存在于脊椎动物血液的红细胞中。酵母、草履虫、许多无脊椎动物也有血红蛋白。1945年中国科学家王应睐和英国科学家D.基林从豆科植物的根瘤中分离出了豆血红蛋白。血红蛋白分子有两个a和两个β亚基，一般用a2β2表示。血红蛋白的分子量为64000，每个亚基的分子量为16000，其中a亚基含141个氨基酸残基，β亚基含146个氨基酸残基，a亚基的C端是精氨酸，β亚基的C端是组氨酸。血红蛋白的每个亚基都有一个辅基血红素。血红素是一个由原卟啉分子与一个铁原子结合的化合物，所以又称铁卟啉。与氧结合的血红蛋白称氧合血红蛋白，未与氧结合的血红蛋白称脱氧血红蛋白。

　　肌红蛋白分子由分子量约17000的一条肽链组成，合153个氨基酸残基。每个肌红蛋白分子含有一个血红素辅基。肌红蛋白的一级结构与血红蛋白的a 亚基或β亚基极为相似。因此推想，它们是从同一个分子进化而来。英国科学家J.C.肯德鲁利用X射线晶体衍射技术阐明了肌红蛋白的立体结构，这是第一个阐明空间结构的蛋白质。整个肽链共有8段a-螺旋。各段螺旋从N端起，依次标为A，B，C，D，……H等。肌红蛋白中有80％的氨基酸残基处在a-螺旋区域，分子中没有β-折叠层，在肽链的拐曲处呈无规则卷曲。

　　血红蛋白分子的高级结构是一个近似于圆球的四面体，长、宽、高分别为64埃、55埃和50埃。四个亚基分别位于四面体的四个角上，相同的亚基位于对角线位置。亚基虽近似于球状，但相互之间凹凸正好相补。四个血红素的位置处在贴近分子表面的袋穴之中。血液中O2的饱和度指血红蛋白实际结合氧的数量与最大可能结合氧的数量的百分比，即肌红蛋白的氧结合曲线呈双曲线，而血红蛋白呈S形曲线。这是因为每个肌红蛋白分子仅有一个O2的结合位置，因此每一肌红蛋白分子和O2的结合均是独立的，和其他肌红蛋白分子无关。而血红蛋白分子是由四个亚基所组成，每一亚基均有一个O2的结合位置，血红蛋白分子对O2的结合是四个亚基的协同作用的结果。这也反映了两种蛋白质的生理功能是不同的。肌红蛋白的功能是储备氧，只有当剧烈活动时血液输氧不足以补偿肌肉消耗而致局部氧分压很低的情况下，才放出氧来应急。而血红蛋白的功能是运输氧，所以它既能在肺筛泡的高氧分压条件下充分结合氧，又能在周围组织的低氧分压条件下将大部分氧释放出来。